Nalazite se na CroRIS probnoj okolini. Ovdje evidentirani podaci neće biti pohranjeni u Informacijskom sustavu znanosti RH. Ako je ovo greška, CroRIS produkcijskoj okolini moguće je pristupi putem poveznice www.croris.hr
izvor podataka: crosbi !

Hidrofobni momenti alfa-heliks domena membranskih proteina (CROSBI ID 492053)

Prilog sa skupa u zborniku | sažetak izlaganja sa skupa

Zoranić, Larisa ; Juretić, Davor Hidrofobni momenti alfa-heliks domena membranskih proteina // 3. Znanstveni Sastanak Hrvatskih Biofizičara / Svetličić, Vesna ; Lucić, Bono (ur.). Zagreb: Institut Ruđer Bošković, 2003. str. 10-x

Podaci o odgovornosti

Zoranić, Larisa ; Juretić, Davor

hrvatski

Hidrofobni momenti alfa-heliks domena membranskih proteina

Procjenjeno je da 20-30% gena kodira membranske proteine (MP). Kontrast tome je samo oko 54 membranskih proteina kristalografski poznate 3D strukture. Naime, ovi proteini zbog svoje nativne polarno/apolarne okoline, a isto tako i vrlo dinamičke strukture, teško se mogu ispitivati standardnim eksperimentalnim tehnikama (Nuklearna Magnetska Rezonancija, NMR i rendgenska kristalografija). Nužan je brz razvoj metoda molekularnog modeliranja i pronalaženja hipoteza koje bi opisale različite aspekte strukture i funkcije MP, i tako npr. omogućili brzo i točno predviđanje transmembranskih segmenata (TMs). Proteini vezani uz ili u membrani pokazuju određenu podijeljenost hidrofobnih i hidrofilnih aminokiselina (AK) koja omogućuje formiranje strukture na površini membrane, tj. da hidrofobni dio interagira s unutrašnjosti membrane, a hidrofilni s polarnom okolinom i nabijenim fosfolipidnim glavama. Ovakvu podijeljenost nazivamo ampifatičnost. Hidrofobni moment (HM) je kvantitativna mjera ampifatičnosti bilo koje periodične peptidne strukture.Rezultati ispitivanja pokazali su jasne razlike hidrofobnih momenta uzvojnica topljivih i membranskih proteina. Odabir parametra funkcije hidrofobnog momenta (širina prozora i ljestvica) analizirani su na alfa-uzvojnicama membranskih proteina. Za male širine prozora (do 11 AK) ovisnost HM o širini prozora je linearna. Dva različita uvjeta korišena su za odabir deset najboljih ljestvica koje bi pomogle boljem predviđanju krajeva transmembranskih uzvojnica. Ljestvica za beta-sklonosti[2] za najveći broj TMs pokazuje maksimalnu razliku HM na krajevima i unutar TMs. Termodinamička ljestvica sklonosti za formiranje uzvojnica autora O'Neil i DeGrado[1] pokazuje najširi minimum HM za najveći broj TMs. Korišteni uvjeti za odabir najboljih ljestvica ukazali su da hidrofobni moment, iako prvotno definiran kao mjera asimetrije hidrofobnih/hidrofilnih aminokiselina, može biti iskorišten kao mjera asimetrije povezane i s drugim svojstvima AK. Također, pokazana je velika osjetljivost momenta na odabir ljestvice, koji nužno mora biti usko povezan s problemom koji riješavamo. [1]K.T. O'Neil and W.F. DeGrado, A Thermodynamic Scale for the Helix-Forming tendencies of the Commonly Occurring Amino Acids, Science 250 (1990), 646-651 [2]C.A. Kim and J.M. Berg, Thermodynamic beta-sheet propensities measured using a zinc-finger host peptide, Nature 362 (1993), 267-270

membranski proteini; hidrofobni moment

nije evidentirano

engleski

Hydrophobic moments of alpha-helix domains of integral membrane proteins

nije evidentirano

membrane proteins; hydrophobic moment

nije evidentirano

Podaci o prilogu

10-x.

2003.

objavljeno

Podaci o matičnoj publikaciji

3. Znanstveni Sastanak Hrvatskih Biofizičara

Svetličić, Vesna ; Lucić, Bono

Zagreb: Institut Ruđer Bošković

Podaci o skupu

3. znanstveni sastanak hrvatskih biofizičara

predavanje

13.06.2003-13.06.2003

Zagreb, Hrvatska

Povezanost rada

Fizika