Nalazite se na CroRIS probnoj okolini. Ovdje evidentirani podaci neće biti pohranjeni u Informacijskom sustavu znanosti RH. Ako je ovo greška, CroRIS produkcijskoj okolini moguće je pristupi putem poveznice www.croris.hr
izvor podataka: crosbi

Utjecaj promjene primarne strukture acetilkolinesteraza na inhibiciju s karbamatom metaproterenola (CROSBI ID 351437)

Ocjenski rad | diplomski rad

Štimac, Adela Utjecaj promjene primarne strukture acetilkolinesteraza na inhibiciju s karbamatom metaproterenola / Kovarik, Zrinka ; Weygand-Đurašević, Ivana (mentor); Bosak, Anita (neposredni voditelj). Zagreb, Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb, . 2008

Podaci o odgovornosti

Štimac, Adela

Kovarik, Zrinka ; Weygand-Đurašević, Ivana

Bosak, Anita

hrvatski

Utjecaj promjene primarne strukture acetilkolinesteraza na inhibiciju s karbamatom metaproterenola

Za rekombinantne acetilkolinestarazu (AChE ; EC 3.1.1.7) i butirilkolinesterazu (BChE ; EC 3.1.1.8) miša divljeg tipa te za šest mutanata mišje AChE određene su konstante brzine inhibicije karbamatom metaproterenola (5-(1-hidroksi- 2(izopropilamino)etil)-m-fenilen bis dimetilkarbamatni hidroklorid). Mutanti AChE su bili odabrani tako da oponašaju aminokiseline u aktivnom mjestu mišje BChE: Y337A (mutacija aminokiseline u kolinskom mjestu), F295L/Y337A, F297I/Y337A i F295L/F297I/Y337A (mutacije u acilnom džepu i kolinskom mjestu) te Y124Q i Y72N/Y124Q/W286R (mutacije aminokiselina u perifernom mjestu). Karbamat metaproterenola progresivno inhibira kolinesteraze pri čemu je inhibicija BChE oko 270 puta brža od inhibicije AChE. Najveće ubrzanje inhibicije u odnosu na AChE postignuto je s mutacijama Y124Q i F295L/Y337A kod kojih se inhibicija ubrzava oko 30 puta sugerirajući da su aminokiseline na tim položajima odgovorne za selektivnost karbamata metaproterenola. Mutant Y72N/Y124Q/W286R ubrzava inhibiciju 13 puta u odnosu na AChE, ali manje od mutanta Y124Q sugerirajući da aminokiseline perifernog mjesta ne doprinose selektivnosti na jednak način kao i tirozin 124 te da njihov doprinos nije aditivan. Inhibicija mutanata F297I/Y337A i F295L/F297I/Y337A je oko pet puta sporija od AChE divljeg tipa označavajući tako izoleucin 297 odgovornim dodatno za povećanje selektivnosti u odnosu na enzime divljeg tipa.

acetilkolinesteraza ; butirilkolinesteraza ; mutant ; karbamilacija ; karbamat ; inhibicija ; selektivnost

nije evidentirano

engleski

Amino acid residues controlling the inhibition of acetylcholinesterase by metaproterenol carbamate

nije evidentirano

acetylcholinesterase ; butyrylcholinesterase ; mutants ; carbamylation ; carbamate ; inhibition ; selectivity

nije evidentirano

Podaci o izdanju

40

05.11.2008.

obranjeno

Podaci o ustanovi koja je dodijelila akademski stupanj

Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb

Zagreb

Povezanost rada

Biologija, Kemija, Temeljne medicinske znanosti