hrvatski

Biokatalitička razgradnja lignoceluloze

Istraživanja enzimske modifikacije lignina su brojna [Bourbonnais, R., 1995., Varniaté, R.. 2002., Crestini, C., 1998., Srebotnik, E., 2000., Farrel, R.K., 1987., Tsujiyama, S., 2005.]. Poznati proizvođači ligninolitičkih enzima su gljive bijelog truljenja, a lakaze su vrlo važni enzimi u procesu delignifikacije [Tsujiyama, S., 2005.]. U svrhu boljeg razumijevanja enzimske modifikacije lignina, u ovom radu je ispitivana oksidacija koniferilnog alkohola katalizirana lakazom porijeklom iz Trametes versicolor u vodenom mediju. Koniferilni alkohol, zajedno sa p-kumarilnim i sinapilnim alkoholom, čini glavnu podjedinicu lignina. Eksperimentalno su određeni optimalni pH = 6, 6 i temperatura 35  C za provedbu oksidacije koniferilnog alkohola lakazom. Na osnovi rezultata pokusa ovisnosti specifične enzimske aktivnosti o koncentraciji supstrata, procijenjeni su kinetički parametri Michaelis-Menteničinog izraza Vmax = 4, 3872 U mg-1 i Km = 0, 0254 mmol dm-3. Oksidacija koniferilnog alkohola lakazom je provedena u kotlastom reaktoru, a provedena ocjena valjanosti matematičkog modela procesa ukazala je na neprikladnost metode početnih brzina u kinetičkoj karakterizaciji enzima lakaze. Zbog toga je razvijen matematički model procesa koji uključuje dvosupstratni (koniferilni alkohol i kisik) Michaelis-Menteničin kinetički model i bilancu tvari za koniferilni alkohol. Iz rezultata pokusa u kotlastom reaktoru procijenjeni su parametri modele te je provedena ocjena valjanosti ovako razvijenog matematičkog modela procesa. Pokazalo se da rezultati simulacije modificiranog modela procesa dobro opisuju eksperimentalne rezultate pokusa provednog u kotlastom reaktoru.

koniferilni alkohol; lakaza; oksidacija; Michaelis-Menteničin kinetički model

nije evidentirano