Nalazite se na CroRIS probnoj okolini. Ovdje evidentirani podaci neće biti pohranjeni u Informacijskom sustavu znanosti RH. Ako je ovo greška, CroRIS produkcijskoj okolini moguće je pristupi putem poveznice www.croris.hr
izvor podataka: crosbi

Mehanizam hidrolize peptidne veze na modelnom sustavu DPP III iz Bacteroides thetaiotaomicron (CROSBI ID 658616)

Prilog sa skupa u zborniku | sažetak izlaganja sa skupa | domaća recenzija

Tomin, Marko ; Tomić, Sanja Mehanizam hidrolize peptidne veze na modelnom sustavu DPP III iz Bacteroides thetaiotaomicron // Simpozij studenata doktorskih studija PMF-a : knjiga sažetaka / Primožič, Ines (ur.). Zagreb: Prirodoslovno-matematički fakultet Sveučilišta u Zagrebu, 2018. str. 36-36

Podaci o odgovornosti

Tomin, Marko ; Tomić, Sanja

hrvatski

Mehanizam hidrolize peptidne veze na modelnom sustavu DPP III iz Bacteroides thetaiotaomicron

Dipeptidil-peptidaza III (DPP III) je o cinku ovisna metalopeptidaza koja otcjepljuje dipeptide s N-terminusa svojih supstrata. Obzirom na široku supstratnu specifičnost te prisutnost u citosolu pretpostavlja se da sudjeluje u završnim koracima razgradnje proteina u stanici. U viših organizama povezana je s obranom od oksidativnog stresa, te je razumijevanje njene uloge kod oportunih patogena poput B. thetaiotaomicron (Bt) od potencijalnog kliničkog značaja. Modelni sustav sačinjen je od iona cinka, His448 i His453 te Glu476 koji koordiniraju atom cinka, Glu449 koji sudjeluje u hidrolizi, molekule vode te His533 i Tyr309 koji stabiliziraju supstrat. Polazna geometrija priređena je iz prethodno provedenih dugih MD simulacija BtDPP III u kompleksu sa sintetskim supstratom Arg2-naftil-2-amidom. Kao modelni supstrat korišten je CH3CO-Gly-NHCH3. Sustav je opisan korištenjem B97D funkcionala uz 6-31G(d) osnovni skup, dok je ion cinka u aktivnom mjestu opisan ECP skupom LANL2DZ. Ova se metoda pokazala uspješnom u prijašnjim radovima na humanom ortologu. Predloženi mehanizam pokazuje znatne sličnosti s onim određenim za humani enzim3, dok se razlike u energetskim barijerama kvalitativno poklapaju s eksperimentalno određenom slabijom katalitičkom aktivnosti DPP III iz B. thetaiotaomicron. Određivanje mehanizma hidrolize na modelnom sustavu služit će kao polazna točka za buduće kvantno-mehaničke/molekulsko mehaničke račune koji će u razmatranje uključiti cijeli enzim.

dipeptidil-peptidaza III ; DPP III ; reakcijski mehanizam ; QM ; peptidaza

nije evidentirano

engleski

Mechanism of the peptide bond hydrolysis in the model active site of Bacteroides thetaiotaomicron DPP III

nije evidentirano

dipeptidyl peptidase III ; DPP III ; reaction mechanism ; QM ; peptidase

nije evidentirano

Podaci o prilogu

36-36.

2018.

objavljeno

Podaci o matičnoj publikaciji

Simpozij studenata doktorskih studija PMF-a : knjiga sažetaka

Primožič, Ines

Zagreb: Prirodoslovno-matematički fakultet Sveučilišta u Zagrebu

978-953-6076-43-7

Podaci o skupu

Nepoznat skup

poster

29.02.1904-29.02.2096

Povezanost rada

Kemija

Poveznice