crta
Hrvatska znanstvena Sekcija img
bibliografija
3 gif
 Naslovna
 O projektu
 FAQ
 Kontakt
4 gif
Pregledavanje radova
Jednostavno pretraživanje
Napredno pretraživanje
Skupni podaci
Upis novih radova
Upute
Ispravci prijavljenih radova
Ostale bibliografije
Slični projekti
 Bibliografske baze podataka

Pregled bibliografske jedinice broj: 781470

Disertacija

Autor: Tomić, Antonija
Naslov: Primjena računalnih pristupa različitih stupnjeva složenosti u svrhu razumijevanja strukture, dinamike i aktivnosti ljudske dipeptidil-peptidaze III
( Multi scale computational approaches to understand a structure, dynamics and activity of the human dipeptidyl-peptidase III )
Vrsta: doktorska disertacija
Fakultet: Prirodoslovno-matematički fakultet
Sveučilište: Sveučilište u Zagrebu
Mjesto: Zagreb
Datum: 24.04.
Godina: 2015
Stranica: 224
Mentor: Tomić, Sanja
Ključne riječi: kvantna mehanika ; ljudska dipeptidil-peptidaza III ; metalopeptidaze ; molekulska dinamika ; molekulska mehanika ; račun slobodne energije ; supstratna specifičnost
( free energy calculations ; human dipeptidyle peptidase III ; metaloenzymes ; molecular dynamics ; molecular mechanics ; quantum mechanics ; substrate specificity )
Sažetak:
Dipeptidil-peptidaza III (DPP III) je o cinku ovisna egzopeptidaza koja katalizira reakciju hidrolize peptidne veze odcjepljujući dipeptid s N-kraja svojih supstrata. U okviru ove doktorske disertacije detaljno je istražena struktura i dinamika ljudske DPP III i njenih kompleksa primjenom računalnih pristupa različitih stupnjeva složenosti. Modeliranje je bilo temeljeno na trodimenzionalnim strukturama enzima određenim rentgenskom strukturnom analizom. Molekulsko-dinamičke (MD) simulacije slobodnog (bez vezanog liganda) enzima otkrile su veliku fleksibilnost proteina, a simulacije kompleksa DPP III sa sintetskim i peptidnim supstratima pridonijele su razumijevanju široke supstratne specifičnosti ovoga enzima, te u kombinaciji s računom slobodne energije omogućile određivanje najvjerojatnijeg i kemijski aktivnog načina vezanja supstrata. Aktivna konformacija enzima dodatno je potvrđena primjenom različitih MD metoda i hibridnim kvantno-mehaničkim – molekulskomehaničkim (QM/MM) računima različitih načina koordinacije cinka. Mehanizam reakcije hidrolize određen je na modelnom sustavu sastavljenom od supstrata, aminokiselinskih ostataka koji neposredno sudjeluju u procesu katalize i ostataka koji koordiniraju ion cinka.
Projekt / tema: HRZZ-IP-2014-09-7235
Izvorni jezik: hrv
Znanstvena područja:
Kemija
Upisao u CROSBI: Antonija Tomić (Antonija.Tomic@irb.hr), 14. Lis. 2015. u 14:02 sati



  Verzija za printanje   za tiskati


upomoc
foot_4