Nalazite se na CroRIS probnoj okolini. Ovdje evidentirani podaci neće biti pohranjeni u Informacijskom sustavu znanosti RH. Ako je ovo greška, CroRIS produkcijskoj okolini moguće je pristupi putem poveznice www.croris.hr
izvor podataka: crosbi

Primjena računalnih pristupa različitih stupnjeva složenosti u svrhu razumijevanja strukture, dinamike i aktivnosti ljudske dipeptidil-peptidaze III (CROSBI ID 398859)

Ocjenski rad | doktorska disertacija

Tomić, Antonija Primjena računalnih pristupa različitih stupnjeva složenosti u svrhu razumijevanja strukture, dinamike i aktivnosti ljudske dipeptidil-peptidaze III / Tomić, Sanja (mentor); Zagreb, Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb, . 2015

Podaci o odgovornosti

Tomić, Antonija

Tomić, Sanja

hrvatski

Primjena računalnih pristupa različitih stupnjeva složenosti u svrhu razumijevanja strukture, dinamike i aktivnosti ljudske dipeptidil-peptidaze III

Dipeptidil-peptidaza III (DPP III) je o cinku ovisna egzopeptidaza koja katalizira reakciju hidrolize peptidne veze odcjepljujući dipeptid s N-kraja svojih supstrata. U okviru ove doktorske disertacije detaljno je istražena struktura i dinamika ljudske DPP III i njenih kompleksa primjenom računalnih pristupa različitih stupnjeva složenosti. Modeliranje je bilo temeljeno na trodimenzionalnim strukturama enzima određenim rentgenskom strukturnom analizom. Molekulsko-dinamičke (MD) simulacije slobodnog (bez vezanog liganda) enzima otkrile su veliku fleksibilnost proteina, a simulacije kompleksa DPP III sa sintetskim i peptidnim supstratima pridonijele su razumijevanju široke supstratne specifičnosti ovoga enzima, te u kombinaciji s računom slobodne energije omogućile određivanje najvjerojatnijeg i kemijski aktivnog načina vezanja supstrata. Aktivna konformacija enzima dodatno je potvrđena primjenom različitih MD metoda i hibridnim kvantno-mehaničkim – molekulskomehaničkim (QM/MM) računima različitih načina koordinacije cinka. Mehanizam reakcije hidrolize određen je na modelnom sustavu sastavljenom od supstrata, aminokiselinskih ostataka koji neposredno sudjeluju u procesu katalize i ostataka koji koordiniraju ion cinka.

kvantna mehanika ; ljudska dipeptidil-peptidaza III ; metalopeptidaze ; molekulska dinamika ; molekulska mehanika ; račun slobodne energije ; supstratna specifičnost

nije evidentirano

engleski

Multi scale computational approaches to understand a structure, dynamics and activity of the human dipeptidyl-peptidase III

nije evidentirano

free energy calculations ; human dipeptidyle peptidase III ; metaloenzymes ; molecular dynamics ; molecular mechanics ; quantum mechanics ; substrate specificity

nije evidentirano

Podaci o izdanju

224

24.04.2015.

obranjeno

Podaci o ustanovi koja je dodijelila akademski stupanj

Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb

Zagreb

Povezanost rada

Kemija